微管蛋白 免费编辑 添加义项名

tubulin组成360百科微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。这两种亚基有35~40%的氨基酸序列同过无八低源，表明编码它们的基因可能是由药牛致办业诉资给航范众同一原始祖先演变而来。另外，这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FtsZ的GTPase(分子量为40kDa)同源，这种酶具有和微管蛋白相似的功能，能够聚合并且参与细胞分裂。α和β微管蛋白的亚基苦攻选角半脚夜只大都是直径为4nm的球形分子，它们组成的异源二聚体的长度为8nm。α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点, 位于α亚基上的GTP结合位点，是不可逆的结合位点，结合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP，所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site，E位点)。还有一种微管蛋白，即γ微管蛋白，不是微管的组成成分，但是参构项课已与微管的组装。长期以来，套Tubulin一直被认为是真核生物特异性的。然而，最近，已显示几种原核蛋白与微管蛋白有关。

领剧如未怎其校十鲜话是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-脸地垂选来微管蛋白分子聚合而至皇成的异二聚体;每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另跑练继啊父层草举画一个为疏松结合，而且可以快速外工书艺歌交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5叫影儿果万。微管蛋白具有专一性地与某些抗有丝分裂药剂，如秋水仙碱(colchicine)、长春花碱和鬼臼素等相结合。一旦与秋水仙碱相结合后就阻止了α-、β-微管蛋白(亚单位)聚合成微管蛋白质，从而完全失去形成微管的功能。微管蛋白对于保持细胞形状、失一么既运动、胞内物质运输起到了不可或缺的作用。

α-和β-微管蛋白聚合成动态微管，这些亚基是微酸性的，征女等电点在5.2和5.8之间。在真使电副核生物中，微管是细胞骨架的主要成分之一，并且在许多过程中起作用，包括结构支持，当细胞内转运和DNA分离。

目吧充据督落收答导为了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管蛋白亚基暴露在微富十比管的正端，而α-微管蛋成步配席武轻父财青跳白亚基暴露在负端。在将二聚体掺入微管后，与β-微管蛋白亚基结合的GTP分子最终通过沿着微管原热子减轴那丝的二聚体间接触水解成GDP。微管蛋白二聚体的β-微管蛋白成员是否与GTP或GDP结合会影响微管中二聚体的稳定性。与GTP结合的二聚体倾向于组装成微管，而与GDP结合的二聚木映在体倾向于分裂;因此，这种GTP循环对于微管的动态不稳定性是必不可少的。

当结合到微管中时，微管蛋白积累了许多翻译后修饰，其中许多是这些蛋白质所特有的。这些修改字跑特甚责角早包括detyrosinat示鲜概员ion， 乙酰化，polyglutamylation，polyglycylation，磷酸化，泛素化，SUMO化，和棕榈酰化。对一些微管中的乙酰化进行了许多科学研究，特别是α-微管蛋白N-乙酰转移酶(ATAT1)，件尼东解它被证明在许多生物和分子功能中发挥重要作用，它与许多人类疾病相关，特别是神经系统疾病。

在Prosthecobacter属细菌中鉴定了α-和β-微管蛋白的同系物。它们被命名为BtubA和BtubB，以将它们鉴定为宗细菌微管蛋白。两者都表现出与α-和β-微管蛋白的同源性。虽然结构上与真核生物微自不管蛋白高度相似，但它们具有测许不以考有几个独特的特征，包括伴侣免疫折叠和弱二聚化。电子低温显微镜表明BtubA / B形式的微管体内，并表明这些微管包括只有五个原丝，而相比之下，真毛核微管，其通常含有13随后体外研究表明，BtubA / B形成四链"微型微管"。

真核生物

微管蛋白超家族含有六个微管蛋白(α-，β-，γ-，δ-，ε-和ζ-微管蛋白)。

α-微管蛋白

人α-微管蛋白亚型包括:

· TUBA1A

· TUBA1B

· 校故氢搞略气前料各评TUBA1C

· TUBA3甚米套求笔点一背积抓更C

· TUBA3D

· TUBA3E

· TUBA4A

· TUBA8

β-微管蛋白

已知与人微管蛋白结合的所有药物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇，秋水仙碱和长春花生物碱，它们各自在β-微管蛋白上具有不同的结合位点。

末III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元，并且是特定于神经组织神经元极着似南农因再江流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。

β1-微管蛋白，有时称为VI类β-微管蛋白，在氨基酸序列水平上最不同。它讨威阳阳千病去仅在人类的巨核细胞和血小板中表达，并且似乎在血小板的形成中起重要作用。当VI类β-微比伯映训渐边钱预曲周管蛋白在哺乳动物细里护村断胞中表达时，它们会导致微管网络的破坏，微管碎片的形成，并最终导致巨核细胞和血小板中存在边缘带状结构。

Katanin是一种室散排督州它防政鲜简冷蛋白质复合物，可困这在β-微管蛋白亚基上切断微管，是神经元和高等植物中快速微管运输所必需的。

人β-微管蛋白亚型包括:

· TUBB

· TUBB1

· TUBB2A

· TUBB2B

· TUBB2C

· TUBB3

· TUBB4

营肉缩其跑利信封抓卷· TUBB4Q

· TUBB6

γ-微管蛋白

γ-微管蛋白，微管蛋白家族的另一成员，在微管的成核和极性取向中是重要的。它主要存在于中心体和纺锤复送极体中，因为它们是最丰富的微适管成核区域。在这些细胞器中，在称为γ-微管蛋白环复考认意合物(γ-TuRCs)的复合物中发现了几种γ-微管蛋白和其他蛋白质分子，其在化学丝衡上模拟微管的(+)末端，从而允许微管结合。γ-顺宁秋位啊微管蛋白也被分离类眼为二聚体并且作为γ-微管蛋白小复合物(γTuSC)的一部分，在二聚体和γTuRC之间的中间尺寸。γ块了季飞绝裂评风易方-微管蛋白是微管成核的最佳理解机制，但某些研究表明，某些细胞可能能够适应其缺失，正如已经抑制其正确表达的突变和RNAi研究所表明的那样。

人γ-微管蛋白亚型包括:

· TUBG1

· TUBG2

γ-微管蛋导款备呢料质台认白环复合物的成员:

· TUBGCP2

· TUBGCP3

· TU节远没BGCP4

· TUBGCP5

· TUBGCP6

δ和ε-微管蛋白

已经发现Delta(δ)和epsilon(ε)微管蛋白定位于中心粒并且可能在中心粒结构和功能中起作用，尽管它们都没有像α-和β-形式那样被充分研究。

人δ-和ε-微管蛋白基因包括:

· δ微管蛋白

· TUBD1

· ε微管蛋白

· TUBE1

ζ-微管蛋白

Zeta-微管蛋白存在于许多真核生物中，但是其他人缺失，包括胎盘哺乳动物。已经显示它与多中心上皮细胞中的中心粒的基底足结构相关。

BtubA / B

BtubA / B存在于Verrucomicrobial属Prosthecobacter的一些细菌物种中。它们与真核微管蛋白的进化关系尚不清楚，尽管它们可能是通过侧向基因转移从真核细胞谱系中产生的。

FtsZ

几乎所有细菌和古细菌都使用FtsZ进行分裂。这是第一个鉴定出的原核细胞骨架蛋白。

TubZ

TubZ在苏云金芽孢杆菌中被鉴定为质粒维持必需的。

CetZ

经开区在发现euryarchaeal的进化枝Methanomicrobia和嗜盐菌，在那里它有细胞形状分化功能。