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tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%,具有相似的三维结构,能够紧密地结合成二聚体,作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成,β亚基是由455个氨基酸组成,它们的分子量约55 kDa。近年来人们又发现了γ微管蛋白,该蛋白定位于微管组织中心(microtubule organizing center, MTOC),对微管的形成、微管的数量和位置、微管极性的确定以及细胞分裂起到重要作用。

基本信息

  • 中文名称

    微管蛋白

  • 外文名称

    tubulin

  • 组成

    tubulin组成微管的蛋白质

  • 类型

    α微管蛋白和β微管蛋白

  • 分子量

    55kDa

  • 见载刊物

    《细胞生物学名词(第二版)》 科学出版社

  • 公布时间

    2009年

折叠 编辑本段 简介

tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)。这两种亚基有35~40%的氨基酸序列同源,表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。另外,这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FtsZ的GTPase(分子量为40kDa)同源,这种酶具有和微管蛋白相似的功能,能够聚合并且参与细胞分裂。α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子,它们组成的异源二聚体的长度为8nm。α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点, 位于α亚基上的GTP结合位点,是不可逆的结合位点,结合上去的GTP不能被水解,也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP,所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site,E位点)。还有一种微管蛋白,即γ微管蛋白,不是微管的组成成分,但是参与微管的组装。长期以来,Tubulin一直被认为是真核生物特异性的。然而,最近,已显示几种原核蛋白与微管蛋白有关。

折叠 编辑本段 结构

是一种球蛋白,是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子,即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体;每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合,一个属紧密结合,另一个为疏松结合,而且可以快速交换。分子量12万,沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5万。微管蛋白具有专一性地与某些抗有丝分裂药剂,如秋水仙碱(colchicine)、长春花碱和鬼臼素等相结合。一旦与秋水仙碱相结合后就阻止了α-、β-微管蛋白(亚单位)聚合成微管蛋白质,从而完全失去形成微管的功能。微管蛋白对于保持细胞形状、运动、胞内物质运输起到了不可或缺的作用。

折叠 编辑本段 功能

α-和β-微管蛋白聚合成动态微管,这些亚基是微酸性的,等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中,微管是细胞骨架的主要成分之一,并且在许多过程中起作用,包括结构支持,细胞内转运和DNA分离。

为了形成微管,α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管蛋白亚基暴露在微管的正端,而α-微管蛋白亚基暴露在负端。在将二聚体掺入微管后,与β-微管蛋白亚基结合的GTP分子最终通过沿着微管原丝的二聚体间接触水解成GDP。微管蛋白二聚体的β-微管蛋白成员是否与GTP或GDP结合会影响微管中二聚体的稳定性。与GTP结合的二聚体倾向于组装成微管,而与GDP结合的二聚体倾向于分裂;因此,这种GTP循环对于微管的动态不稳定性是必不可少的。

当结合到微管中时,微管蛋白积累了许多翻译后修饰,其中许多是这些蛋白质所特有的。这些修改包括detyrosination, 乙酰化,polyglutamylation,polyglycylation,磷酸化泛素化,SUMO化,和棕榈酰化。对一些微管中的乙酰化进行了许多科学研究,特别是α-微管蛋白N-乙酰转移酶(ATAT1),它被证明在许多生物和分子功能中发挥重要作用,它与许多人类疾病相关,特别是神经系统疾病。

折叠 编辑本段 细菌微管

Prosthecobacter属细菌中鉴定了α-和β-微管蛋白的同系物。它们被命名为BtubA和BtubB,以将它们鉴定为细菌微管蛋白。两者都表现出与α-和β-微管蛋白的同源性。虽然结构上与真核生物微管蛋白高度相似,但它们具有几个独特的特征,包括伴侣免疫折叠和弱二聚化。电子低温显微镜表明BtubA / B形式的微管体内,并表明这些微管包括只有五个原丝,而相比之下,真核微管,其通常含有13随后体外研究表明,BtubA / B形成四链"微型微管"。

折叠 编辑本段 类型

折叠 真核生物

微管蛋白超家族含有六个微管蛋白(α-,β-,γ-,δ-,ε-和ζ-微管蛋白)。

折叠 α-微管蛋白

人α-微管蛋白亚型包括:

· TUBA1A

· TUBA1B

· TUBA1C

· TUBA3C

· TUBA3D

· TUBA3E

· TUBA4A

· TUBA8

折叠 β-微管蛋白

已知与人微管蛋白结合的所有药物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇秋水仙碱长春花生物碱,它们各自在β-微管蛋白上具有不同的结合位点。

III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元,并且是特定于神经组织神经元流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。

β1-微管蛋白,有时称为VI类β-微管蛋白,在氨基酸序列水平上最不同。它仅在人类的巨核细胞和血小板中表达,并且似乎在血小板的形成中起重要作用。当VI类β-微管蛋白在哺乳动物细胞中表达时,它们会导致微管网络的破坏,微管碎片的形成,并最终导致巨核细胞和血小板中存在边缘带状结构。

Katanin是一种蛋白质复合物,可在β-微管蛋白亚基上切断微管,是神经元和高等植物中快速微管运输所必需的。

人β-微管蛋白亚型包括:

· TUBB

· TUBB1

· TUBB2A

· TUBB2B

· TUBB2C

· TUBB3

· TUBB4

· TUBB4Q

· TUBB6

折叠 γ-微管蛋白

γ-微管蛋白,微管蛋白家族的另一成员,在微管的成核和极性取向中是重要的。它主要存在于中心体和纺锤极体中,因为它们是最丰富的微管成核区域。在这些细胞器中,在称为γ-微管蛋白环复合物(γ-TuRCs)的复合物中发现了几种γ-微管蛋白和其他蛋白质分子,其在化学上模拟微管的(+)末端,从而允许微管结合。γ-微管蛋白也被分离为二聚体并且作为γ-微管蛋白小复合物(γTuSC)的一部分,在二聚体和γTuRC之间的中间尺寸。γ-微管蛋白是微管成核的最佳理解机制,但某些研究表明,某些细胞可能能够适应其缺失,正如已经抑制其正确表达的突变和RNAi研究所表明的那样。

人γ-微管蛋白亚型包括:

· TUBG1

· TUBG2

γ-微管蛋白环复合物的成员:

· TUBGCP2

· TUBGCP3

· TUBGCP4

· TUBGCP5

· TUBGCP6

折叠 δ和ε-微管蛋白

已经发现Delta(δ)和epsilon(ε)微管蛋白定位于中心粒并且可能在中心粒结构和功能中起作用,尽管它们都没有像α-和β-形式那样被充分研究。

人δ-和ε-微管蛋白基因包括:

· δ微管蛋白

· TUBD1

· ε微管蛋白

· TUBE1

折叠 ζ-微管蛋白

Zeta-微管蛋白存在于许多真核生物中,但是其他人缺失,包括胎盘哺乳动物。已经显示它与多中心上皮细胞中的中心粒的基底足结构相关。

折叠 BtubA/B

BtubA / B存在于Verrucomicrobial属Prosthecobacter的一些细菌物种中。它们与真核微管蛋白的进化关系尚不清楚,尽管它们可能是通过侧向基因转移从真核细胞谱系中产生的。

折叠 FtsZ

几乎所有细菌和古细菌都使用FtsZ进行分裂。这是第一个鉴定出的原核细胞骨架蛋白。

折叠 TubZ

TubZ在苏云芽孢杆菌中被鉴定为质粒维持必需的。

折叠 CetZ

经开区在发现euryarchaeal的进化枝Methanomicrobia嗜盐菌,在那里它有细胞形状分化功能。

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