折叠 编辑本段 基本信息
肌动蛋白肌动扩眼座蛋白参与许多重要的细胞过程，包括肌肉收缩 ，细胞运动 ，细胞分裂和胞质分裂 ， 囊泡和细胞器运动， 细胞信号传导 ，以及细胞连接和细胞形状的建立和维持 .许多这些过程是通概绍草站殖东过肌动蛋白与细胞膜的广泛和亲密的相互作用介导的。.在脊360百科椎动物中，已经鉴定出三种主要的考胡火方乡先杂肌动蛋白同种型 ， α ， β和γ 。在肌肉组织中发现的α肌动蛋白是收缩装置的主要成分。 β和γ肌动蛋白在大多数细胞类型中共存，作为细胞骨架的组分，并作为内部细胞运动的 介质 。 据信，肌动蛋白使其能够实现如此大早被加施木氧限简吧席范围的功能所形成的各种结构通过原肌球蛋白沿着细丝的结合来调节。
A细胞动态形成微丝的能力提供了支架，其允许其响应于其环境或生物体的内部信号而快速重塑自身，例如，以增加细胞膜吸收或增加细胞粘附以形成细胞组织 。其他酶或细胞器如纤毛可固定在该支架上，以八目控制外部细胞膜的变形，从而允许胞吞作用和胞质分裂 .它既可以自己产生运动，也可以在分子马达的帮助下产生运动。.因此集却促福，肌动蛋白有助于诸如囊泡和细胞器的细胞内转运以及肌肉收缩和细胞迁移的过程 。肌动蛋白的进化起源可以追溯到具有等同蛋白质的原核细胞 。.来自原核生物和古细菌的肌动蛋白同系物聚合成这杆月组艺息知由一条或多条链组成的不同螺旋析陈友袁很让形或线性细丝。 然而，链内接触和核苷酸结合位点保留在原核生物角氢整胞病把胶爱距和古细菌中。最后，肌动蛋白在基因表达的控制中起重要作用。
.大量的疾病和疾病是由调节肌动蛋白或其相衡关蛋白质产生的基因的 等位基因 突变引起的肌动蛋白的产生也是一些致病 微生物 感染过程的关键。 调节人体肌动蛋白产生的不同基因的突变可引起肌肉疾病 ， 心脏大小和功能的变化以信可气养跳搞耐充术及耳聋 。细胞骨架的构成也与细胞内细菌和病毒的致病性有关，特别是在致挥她与逃避免疫系统的作用有关的过程中 。
折叠 编辑本段 发现和早期调查
诺贝尔奖获奖生理学家 Albert von Szent-GyörgyiNagyrápolt ，与BrunóFerencS识呀待立traub合作发现肌动蛋白。
.肌动蛋白首先在1887年由WD Hallib石直内茶就触刻谓道井型urton 实验观察，他从肌肉中提取了一种"凝固" 肌球蛋白制剂的蛋白质，他称之为"肌球蛋白 - 酵素"。然而，哈里伯顿无法进一步完善他的发现，肌动蛋白的发现被归功于BrunóFerencStraub ，一位在塞格德大学医学化学研究所的Albe车rt Szent-Györgyi破打顺实验室工作的年轻生物化学家 ， 匈牙利 。
周块初1942年，Straub开纪发出一种新技术，用于提取肌肉蛋白，使有提息其能够分离出大量相对纯净的肌动蛋白。 Straub的方法与今天的实验室使用的方法基本相同。 Szent-Gyorgyi之前曾将慢肌提取产生的更为粘稠的肌球蛋白描述为"激活的"肌球蛋白，并且由于Straub的蛋白质产生了激活作用，因此它被称为肌动岁饭斤及天假质讨蛋白 。将ATP添加到两种蛋背久小单白质的混合物(称为肌动蛋白)中会导致粘度降低。第二次世界大战的敌对行动意味着Szent-Gyorgyi和Straub无法在西方 科学期刊上发表这些作品。因此，肌动蛋白在1945年才在西方成名，当时他们的论文作为Scandavica Act真实影就赵冷施印声a Physiologica的补买换脚科充出版。 Straub继续研究肌动蛋白，并在1950年报道肌动蛋白派协跳危言含有结合的ATP 并且在蛋白质聚合成微丝的过程中 ， 核苷酸被水解成ADP和无机磷酸盐 (仍然与微丝结合) 。Straub认为ATP结合肌动蛋白向ADP结合肌动蛋白的转化在肌肉收缩中发挥作用。事实上，这只适用于平滑肌 ，直到2001年才通过实验得到支持十首条可衣刑历虽好。
肌动蛋白的氨基酸测序由M. Elzinga及其同事于1973年完成。 G-act手岁似in的晶体结构于1990年由Kabsch及其同事解克缺投决。 同年，Holmes及其同事在使用与不同蛋白质共结晶的实验后提出了F-肌动蛋白的模型。 .在接下来的几年中，套短黄即子核利境队美威重复使用与不同蛋白质共结晶的验争程序，直到2001剧构落环特如加回年，分离的蛋白质与ADP一起结晶。 然而，仍然没有F-肌动蛋白的高分辨率X射线结构。由于使用通过阻断氨基酸cys-374来阻碍聚合的罗丹明缀合物，F-肌动蛋白的结晶是可能的。 Christine Oriol-Audit在肌动蛋白首般次结晶的同一年去世，但她是1977年在没有肌动蛋白结合蛋白(ABPs)的情况下首次结晶肌动蛋白的研究员。 然而，所得到的晶体对于当时可用的技术来说太小了。
尽管目前还没有肌动蛋白丝状形式的高分辨率模型，但是在2008年，声第吃具备Sawaya的团队能够基急倒乡依距究超乐剧毫于肌动蛋白二聚体的多个晶体在不同的地方产生更精确的结构模型。 此模型随后由Sawaya和Lorenz进一步完善。 .其他方法，例如使用低温电子显微镜和同步辐射 ，最近允许提高分辨率和更文好地理解与肌动蛋白丝形成有关的相互作用和构象变化的性质。
折叠 编辑本段 结构
它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化 ，在藻类和人类等多种物种中的差异不超过20%。它令取木考乡哥几有两个显着特征:它是一种缓慢水解 ATP的酶 ，是生物过程的"通用能量货币"。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比任何其他蛋白质进行更多的相互作用 ，这使得它在几乎所有细胞生命水平上都能比其级兵电结他蛋白质发挥更广泛的功能。 肌球蛋白是与肌动蛋白结合的回火刑操今因衡评谈短蛋白质的一个例子。 另一个例子容义难既翻望依汉预是绒毛蛋白 ，它可以根据周围培养化减布眼落间次马基中钙阳离子的浓度将肌动蛋白编织成束或切割长丝。
肌动蛋白是真核生物中最丰富的蛋白质待客占期反着误复但接商之一，在整个细胞质中发现它。 事实上，在肌肉又未说冷河吗仅四东高天纤维中，它占细胞总蛋白质的20%，在其他细胞中占1%-5%。然而，不仅有一种肌动蛋白，编码肌动蛋白的基因内也斗以参四载和被定义为基因家族 (植物中含有超过60种元素的家族，包括基因和假基因 ，在人类中超过30种元素)。 这意味着每个个体的遗传信息都包含产生肌动蛋白变体(称为同种型 )的指令，用复比观娘烟超色脱这些变体具有略微不同的功能毫。反过来，这意味着真核生物表达不同的基因，这些基因产生:α-肌动蛋白，存在于收缩结构中; β-肌动蛋白，发现于细胞的扩展边缘，使用其细胞针愿剂群差报么结构的投射作为其移动手段; γ-肌动蛋白，存在于应力纤维的细丝中。除了生物体异构体之间存在的相似性之外，甚至在不同真核生物结构域中包含的生物体之间也存在结构和功能的进化保守性 :在细菌中已经鉴定出肌动蛋白同源物 MreB ，其是一种蛋白质。能够聚合成微丝。在古生菌中 ，同系物Ta0583甚至更类似于真核动物。
细胞肌动蛋白有两种形式:称为G-肌动蛋白的单体小球和称为F-肌动蛋白的聚合物长丝(即，由许多G-肌动蛋白单体组成的长丝)。 F-肌动蛋白也可以描述为微丝。两条平行的F-肌动蛋白链必须旋转166度才能正确地位于彼此的顶部。这产生了在细胞骨架中发现的微丝的双螺旋结构。 微丝的直径约为7nm ，螺旋每37nm重复一次。每个肌动蛋白分子都与三磷酸腺苷 (ATP)或二磷酸腺苷 (ADP)分子结合，后者与Mg2+ 阳离子相关。 与所有可能的组合相比，最常见的肌动蛋白形式是ATP-G-肌动蛋白和ADP-F-肌动蛋白。
折叠 G-肌动蛋白
扫描电子显微镜图像表明G-肌动蛋白具有球状结构; 然而， X射线晶体学显示这些小球中的每一个都由两个由裂缝分开的叶片组成。该结构代表"ATP酶折叠"，其是酶促催化的中心，其结合ATP和Mg 并将前者水解为ADP加磷酸盐 。 该折叠是保守的结构基序，其也存在于与三磷酸核苷酸相互作用的其他蛋白质中，例如己糖激酶 (用于能量代谢的酶)或Hsp70蛋白质(在蛋白质折叠中起重要作用的蛋白质家族)。G-肌动蛋白仅在其裂隙中含有ADP或ATP时才起作用，但当肌动蛋白以其游离状态存在时，与ATP结合的形式在细胞中占优势。
在Graceffa和Domínguez，2003之后，从兔的横纹肌组织中提取肌动蛋白的带状模型 。可以看到四个亚结构域 ，以及N和C末端以及ATP键的位置。 使用通常的惯例将分子取向，将末端(尖端)放在上部，+末端(倒刺末端)放在下部。
.由Kabsch从兔的横纹肌组织产生的肌动蛋白的X射线晶体学模型是结构研究中最常用的，因为它是第一个被纯化的 。由Kabsch结晶的G-肌动蛋白大小约为67×40× 37 ， 分子量为41,785Da，估计等电点为4.8。 Its net charge at pH = 7 is -7.其在pH = 7时的净电荷为-7。
主要结构
及其同事于1973年首次确定了此类肌动蛋白的完整肽序列 ，后来同一作者的工作为该模型添加了更多细节。 它含有374 个氨基酸残基。 它的N-末端是高度酸性的，并且在其氨基中以乙酰基天冬氨酸开始。虽然其C-末端是碱性的并且由苯丙氨酸形成，其前面是半胱氨酸 ，其具有一定程度的功能重要性。两个极端都在I子域内非常接近。异常的Nτ-甲基组氨酸位于73位。
三级结构 - 域
.三级结构由称为大和小的两个区域形成，这两个区域由以ATP - ADP + P i的键位置为中心的裂缝分开。 在这之下有一个更深的缺口，叫做"凹槽"。
拓扑研究中的常规惯例意味着蛋白质显示左侧最大区域和右侧区域最小区域。 在该位置，较小的结构域又分成两个:子结构域I(较低位置，残基1-32,70-144和338-374)和亚结构域II(较高位置，残基33-69)。 较大的结构域也分为两个:亚结构域III(较低的，残基145-180和270-337)和亚结构域IV(较高的，残基181-269)。 子域I和III的暴露区域被称为"带刺"末端，而域II和IV的暴露区域被称为"尖头"末端。这种命名法指的是由于子域的质量较小的事实II肌动蛋白是极性的;其重要性将在下面的装配动力学讨论中讨论。一些作者分别称为子域Ia，Ib，IIa和IIb。
其他重要结构
最值得注意的超二级结构是五链β折叠 ，由β曲折和β-α-β顺时针单元组成。 它存在于两个域中，表明该蛋白质来自基因复制。
腺苷核苷酸结合位点位于两个与I和III结构域有关的β发夹形结构之间。涉及的残基分别是Asp11-Lys18和Asp154-His161。
二价阳离子结合位点位于腺苷核苷酸的正下方。在体内，它通常由Mg 或Ca 形成，而在体外它由螯合结构形成，该螯合结构由Lys18和来自核苷酸的α-和β- 磷酸的两个氧组成。这种钙与六种水分子配位，这六种水分子由氨基酸Asp11 ，Asp154和Gln137保留 。 它们与限制位于残基137和144之间的所谓"铰链"区域的运动的核苷酸形成复合物。这保持蛋白质的天然形式直至其撤回使肌动蛋白单体变性 。这个区域也很重要，因为它决定了蛋白质的裂缝是处于"开放"还是"封闭"的构象。
很可能至少有三个其他中心具有较低的亲和力 (中间)，还有一些中心具有对二价阳离子的低亲和力。已经提出这些中心可以通过在激活阶段起作用而在肌动蛋白的聚合中起作用。
子域2中存在称为"D-环"的结构，因为它与DNase I结合，它位于His40和Gly48残基之间。它在大多数晶体中具有无序元素的外观，但当它与DNase I复合时，它看起来像β-折叠。已经提出聚合中的关键事件可能是从构象变化的传播。与该结构域的核苷酸结合的中心，其从环状变为螺旋状。 然而，其他研究驳斥了这一假设。
折叠 F-肌动蛋白
F-肌动蛋白的肌动蛋白丝模型重复13个亚基的表面表示。
F-肌动蛋白的经典描述表明它具有丝状结构，可被认为是单链左旋 螺旋 ，螺旋轴旋转166°，轴向平移27.5Å ，或单链右旋螺旋交叉间距为350-380Å，每个肌动蛋白被四个肌肉包围。肌动蛋白聚合物在螺旋每转2.17亚基处的对称性与晶体的形成不相容，这只能在每圈精确地对准2,3,4或6个亚单位。因此，必须使用来自电子显微镜 ， 低温电子显微镜 ，不同位置的二聚体结晶和X射线衍射的数据来构建解释这些异常的模型 。应该指出的是，将分子的"结构"称为肌动蛋白丝一样动态是不正确的。实际上我们谈到了不同的结构状态，在这些结构状态中，轴向平移的测量保持恒定在27.5Å，而子单元旋转数据显示出相当大的可变性，其位移从常见的最佳位置高达10%。 .一些蛋白质，如cofilin似乎增加了转角，但这又可以解释为建立不同的结构状态。这些在聚合过程中可能很重要。
.关于转弯半径和灯丝厚度测量的一致性较低:虽然第一个模型的经度为25Å，但当前的X射线衍射数据表明经度为23.7Å。 这些研究表明了单体之间的精确接触点。 一些单元由相同链的单元形成，位于一个单体上的"带倒钩"端和下一个单体的"尖端"之间。虽然相邻链中的单体通过子域IV的突出物进行侧向接触，但最重要的突出物是由C-末端形成的那些和由涉及残基39-42,201-203和286的三个物体形成的疏水键。该模型表明细丝是由"片"形式的单体形成的，其中子结构域自身转向，这种形式也存在于细菌肌动蛋白同系物MreB中 。
由于所有微丝的亚基指向同一端的事实，F-肌动蛋白聚合物被认为具有结构极性。.这产生了一种命名惯例:具有暴露其ATP结合位点的肌动蛋白亚基的末端称为"( - )末端"，而将裂口指向不同的相邻单体的另一端称为" (+)结束"。当使用称为"装饰"的制备技术检查样品时，涉及微丝的两端的术语"尖"和"带倒钩"源于它们在透射电子显微镜下的外观。 该方法包括将肌球蛋白 S1片段添加到已用单宁酸固定的组织中 。 这种肌球蛋白与肌动蛋白单体形成极性键，产生一种看起来像箭头的结构，其轴上有羽毛，其中轴是肌动蛋白，而肌腱是肌球蛋白。 遵循这个逻辑，没有任何突出肌球蛋白的微丝的末端称为箭头点( - 结束)，另一端称为带刺末端(+末端)。 S1片段由肌球蛋白II的头颈区组成。 在生理条件下，G-肌动蛋白( 单体形式)通过ATP转化为F-肌动蛋白( 聚合物形式)，其中ATP的作用是必需的。
肌肉中发现的螺旋F-肌动蛋白丝也含有原肌球蛋白分子，这是一种40 纳米长的蛋白质，包裹着F-肌动蛋白螺旋。 在静息期，原肌球蛋白覆盖了肌动蛋白的活性位点，因此肌动蛋白 - 肌球蛋白相互作用不会发生并产生肌肉收缩。还有其他蛋白质分子与原肌球蛋白线结合，这些是具有三种聚合物的肌钙蛋白 : 肌钙蛋白I ， 肌钙蛋白T和肌钙蛋白C.
折叠 编辑本段 遗传学
结构蛋白的主要相互作用是基于钙粘蛋白的粘附连接。肌动蛋白丝通过纽 蛋白与α- 肌动蛋白和膜连接。 纽蛋白的头部结构域通过α-连环蛋白 ， β-连环蛋白和γ-连环蛋白与E-钙粘蛋白结合 。 纽蛋白的尾部结构域与膜脂质和肌动蛋白丝结合。
肌动蛋白是整个进化过程中最高度保守的蛋白质之一，因为它与大量其他蛋白质相互作用。 它在人和酿酒酵母 (一种酵母)之间的基因水平上具有80.2%的序列保守性 ，并且蛋白质产物的一级结构的保守性为95%。
尽管大多数酵母仅具有单个肌动蛋白基因，但是高等真核生物通常表达由相关基因家族编码的几种肌动蛋白同种型 。哺乳动物至少有6种肌动蛋白异构体由不同的基因编码， 根据它们的等电点分为三类(α， β和γ)。一般来说，α肌动蛋白存在于肌肉中(α-骨骼，α-主动脉平滑，α-心脏)，而β和γ同种型在非肌肉细胞中很突出(β-细胞质，γ1-细胞质，γ2-肠道平滑) 尽管同种型的氨基酸序列和体外特性高度相似，但这些同种型在体内不能完全相互替代。
典型的肌动蛋白基因具有约100个核苷酸的5'UTR ，1200个核苷酸的翻译区和200个核苷酸的3'UTR 。大多数肌动蛋白基因被内含子打断，在19个特征明确的位置中有多达6个内含子。家族的高保守性使肌动蛋白成为比较内含子 - 早期和内含子 - 晚期内含子进化模型的研究的优选模型。
所有非球形原核生物似乎都具有编码肌动蛋白同源物的基因如MreB ; 这些基因是维持细胞形状所必需的。 质粒衍生的基因ParM编码肌动蛋白样蛋白，其聚合形式是动态不稳定的 ，并且似乎在细胞分裂期间通过类似于真核有丝分裂中微管所用的机制将质粒DNA分配到其子细胞中肌动蛋白存在于光滑和粗糙的内质网中。
折叠 编辑本段 装配动力学
折叠 成核和聚合
细丝形成显示出将G-肌动蛋白转化为F-肌动蛋白的聚合机理; note the hydrolysis of the ATP.注意ATP的水解。
一种这样的成核因子是Arp2 / 3复合物 ，其模拟G-肌动蛋白二聚体以刺激单体G-肌动蛋白的成核(或第一三聚体的形成)。Arp2 / 3复合物与肌动蛋白丝在70度结合，形成现有肌动蛋白丝的新肌动蛋白分支。 Arp2 / 3介导的成核是定向细胞迁移所必需的。此外，肌动蛋白丝本身与ATP结合，并且该ATP的水解刺激聚合物的不稳定。
肌动蛋白丝的生长可以通过胸腺素和profilin调节。 胸腺素与G-肌动蛋白结合以缓冲聚合过程，而profilin与G-肌动蛋白结合以交换ADP用于ATP ，促进单向添加到倒刺，加上F-肌动蛋白丝的末端。
F-肌动蛋白既强壮又充满活力。与其他聚合物 (例如DNA)不同 ，其组成元素通过共价键结合在一起，肌动蛋白丝的单体通过较弱的键组装。 与相邻单体的侧向键解决了这种异常，理论上这应该会削弱结构，因为它们可以通过热搅动来破坏。此外，弱键提供的优点是长丝末端可以容易地释放或掺入单体。这意味着细丝可以快速重塑并且可以响应环境刺激而改变细胞结构。其中，与其产生的生化机制一起被称为"组装动态"。
体外研究
关注微丝积聚和失去亚单位的研究是在体外 (即在实验室而不是在细胞系统中)进行的，因为所得肌动蛋白的聚合产生与体内产生的相同的F-肌动蛋白。 体内过程由多种蛋白质控制，以使其响应细胞需求，这使得难以观察其基本条件。
体外生产以顺序方式进行:首先，当二价阳离子的键合和交换发生在与ATP结合的G-肌动蛋白的特定位置时，存在"活化阶段"。这产生构象变化，有时称为G * - 肌动蛋白或F-肌动蛋白单体，因为它与位于长丝上的单元非常相似。这使其为"成核阶段"做好准备，其中G-肌动蛋白产生能够聚合的小的不稳定的F-肌动蛋白片段。 最初形成不稳定的二聚体和三聚体。 当存在足够大量的这些短聚合物时，"伸长阶段"开始。 在该阶段，长丝通过在两种极端情况下可逆地添加新单体而形成并快速生长。最后，实现静止平衡 ，其中G-肌动蛋白单体在微丝的两端交换而其总长度没有任何变化。在最后阶段，"临界浓度C c "定义为G-肌动蛋白的组装常数和解离常数之间的比率，其中添加和消除二聚体和三聚体的动力学不会产生变化。微丝的长度在体外条件下为0.1μM， 这意味着在较高值时发生聚合，并且在较低值时发生解聚。
ATP水解的作用
如上所述，虽然肌动蛋白水解ATP，但是一切都指出ATP不需要肌动蛋白组装，因为一方面水解主要发生在细丝内部，另一方面ADP也可以促使聚合。 这提出了理解哪个热力学上不利的过程需要如此惊人的能量消耗的问题 。 将ATP水解与肌动蛋白聚合相结合的肌动蛋白循环包括优先将G-肌动蛋白-ATP单体添加到细丝的倒刺末端，以及随后在ADP随后的尖端同时拆解F-肌动蛋白-ADP单体。变为ATP，从而关闭循环，肌动蛋白丝形成的这个方面被称为"踏步"。
折叠 相关蛋白
体内肌动蛋白细胞骨架不仅仅由肌动蛋白组成，其它蛋白质的形成，持续和功能也是必需的。这些蛋白质被称为肌动蛋白结合蛋白 (ABP)，它们参与肌动蛋白的聚合，解聚，稳定性，束或网络中的组织，碎裂和破坏。 这些蛋白质的多样性使得肌动蛋白被认为是参与最多蛋白质 - 蛋白质相互作用的蛋白质 。 例如，存在阻碍其掺入微丝中的G-肌动蛋白螯合元素。还有蛋白质刺激其聚合或使合成网络复杂化。
- 胸腺素β-4是一种5kDa的蛋白质，可以1:1的化学计量与G-肌动蛋白-ATP结合;这意味着一个单位的胸腺素β-4与一个单位的G-肌动蛋白结合。其作用是阻止单体掺入生长的聚合物中。
- Profilin是一种分子量为15 kDa的胞质蛋白，它与G-actin-ATP或-ADP以1:1的化学计量比结合，但它具有不同的功能，因为它有助于通过ATP替代ADP核苷酸。它还涉及其他细胞功能，例如脯氨酸重复在其他蛋白质中的结合或作为第二信使的脂质的结合。
蛋白质凝溶胶蛋白 ，是肌动蛋白装配和分解的关键调节剂。它有六个亚结构域，S1-S6，每个亚结构域由一个五链β- 折叠组成 ，侧翼有两个α-螺旋 ，一个垂直于股线，另一个垂直于平行位置。 N末端(S1-S3)和C末端(S4-S6)均形成延伸的β-折叠。
与肌动蛋白结合的其他蛋白质通过切割它们来调节微丝的长度，这产生了用于聚合的新的活性末端。例如，如果将具有两个末端的微丝切割两次，则将有三个具有六个末端的新微丝。 这种新情况有利于装配和拆卸的动力。这些蛋白质中最值得注意的是凝溶胶蛋白和cofilin。这些蛋白质首先通过与位于聚合物中的肌动蛋白单体结合而实现切割，然后它们改变肌动蛋白单体的构象，同时保持与新产生的(+)末端结合。这具有阻止添加或交换新的G-肌动蛋白亚基的作用。促进解聚，因为( - )末端不与任何其他分子连接。
其他与肌动蛋白结合的蛋白质覆盖F-肌动蛋白的末端以稳定它们，但它们不能破坏它们。这类蛋白质的例子是CapZ(根据细胞的Ca / 钙调蛋白水平结合(+)末端。这些水平取决于细胞的内部和外部信号，并参与其生物学功能的调节)。另一个例子是tropomodulin(结合( - )端)。 Tropomodulin基本上用于稳定肌肉肌节中存在的肌原纤维中存在的F-肌动蛋白，肌肉 肌节是具有高稳定性的结构。
该Arp2 / 3复合在所有广泛存在的真核微生物。它由七个亚基组成，其中一些亚基具有与其生物学功能明显相关的拓扑结构:两个亚基ARP2和ARP3具有与肌动蛋白单体相似的结构。该同源性允许两个单元在G-肌动蛋白和F-肌动蛋白的聚合中充当成核剂。这种复合物在更复杂的过程中也是必需的，例如建立树突结构和吻合(重新连接先前已连接的两个分支结构，例如在血管中)。
折叠 编辑本段 化学抑制剂
折叠 编辑本段 功能和位置
肌动蛋白形成细丝('F-肌动蛋白'或微丝)，其是真核细胞骨架的必需元件，能够经历非常快速的聚合和解聚动力学。在大多数细胞中，肌动蛋白丝形成更大规模的网络，这对于细胞中的许多关键功能是必不可少的:
- 各种类型的肌动蛋白网络(由肌动蛋白丝制成)为细胞提供机械支持，并提供通过细胞质的运输途径以帮助信号转导肌动蛋白网络的快速组装和拆卸使细胞能够迁移(细胞迁移)。
- 在后生肌肉细胞中，作为肌球蛋白产生力以支持肌肉收缩的支架
· 在非肌肉细胞中，成为货物运输肌球蛋白(非常规肌球蛋白)的轨道，如肌球蛋白V和VI。 非常规肌球蛋白使用ATP水解以定向方式运输货物(例如囊泡和细胞器)比扩散快得多。 肌球蛋白V走向肌动蛋白丝的带刺末端，而肌球蛋白VI走向尖端。 大多数肌动蛋白丝被布置成带倒钩的末端朝向细胞膜，尖端朝向细胞内部。 这种安排使肌球蛋白V成为出口货物的有效马达，肌球蛋白VI成为进口的有效马达。
肌动蛋白在细胞质和细胞核中都有发现。其位置受细胞膜信号转导途径的调节，所述细胞膜信号转导途径整合细胞受到的刺激，刺激肌动蛋白网络的重建作为响应。在盘基网柄菌中，已发现磷脂酶D介入肌醇磷酸途径。肌动蛋白丝是特别稳定和丰富的肌肉纤维。在肌节内(肌纤维的基本形态和生理单位)肌动蛋白存在于I和A带中; 肌球蛋白也存在于后者中。
